Zawartość
- TL; DR (Too Long; Didnt Read)
- Co to jest hemoglobina?
- Przegląd struktury białek
- Struktura polipeptydu
- Trzeciorzędowa i czwartorzędowa struktura białkowa
- Opisz strukturę cząsteczki hemoglobiny
- Funkcje cząsteczki hemoglobiny
- Jak zmieniona struktura hemoglobiny wpływa na funkcjonowanie
- Hemoglobina i przyszłe zabiegi medyczne
Ssaki wdychają tlen z powietrza przez płuca. Tlen musi być przenoszony z płuc do reszty ciała w celu przeprowadzenia różnych procesów biologicznych. Dzieje się to poprzez krew, a konkretnie hemoglobinę białkową, występującą w czerwonych krwinkach. Hemoglobina pełni tę funkcję ze względu na cztery poziomy struktury białka: podstawową strukturę hemoglobiny, strukturę drugorzędową oraz struktury trzeciorzędowe i czwartorzędowe.
TL; DR (Too Long; Didnt Read)
Hemoglobina to białko w czerwonych krwinkach, które nadaje jej czerwony kolor. Hemoglobina wykonuje również zasadnicze zadanie bezpiecznego dostarczania tlenu do organizmu i robi to, wykorzystując cztery poziomy struktury białka.
Co to jest hemoglobina?
Hemoglobina to duża cząsteczka białka występująca w czerwonych krwinkach. W rzeczywistości hemoglobina jest substancją, która nadaje krwi jej czerwony odcień. Biolog molekularny Max Perutz odkrył hemoglobinę w 1959 r. Perutz wykorzystał krystalografię rentgenowską do określenia specjalnej struktury hemoglobiny. W końcu odkryłby także strukturę krystaliczną odtlenionej formy, a także struktury innych ważnych białek.
Hemoglobina jest cząsteczką tlenu przenoszącą tlen do bilionów komórek w ciele, niezbędną do życia ludzi i innych ssaków. Transportuje zarówno tlen, jak i dwutlenek węgla.
Ta funkcja występuje z powodu unikalnego kształtu hemoglobiny, który jest kulisty i składa się z czterech podjednostek białek otaczających grupę żelaza. Hemoglobina ulega zmianom w kształcie, aby pomóc jej zwiększyć wydajność w zakresie przenoszenia tlenu. Aby opisać strukturę cząsteczki hemoglobiny, należy zrozumieć sposób, w jaki rozmieszczone są białka.
Przegląd struktury białek
Białko to duża cząsteczka zbudowana z łańcucha mniejszych cząsteczek zwanych aminokwasy. Wszystkie białka mają ostateczną strukturę ze względu na ich skład. Istnieje dwadzieścia aminokwasów, a kiedy się łączą, tworzą unikalne białka w zależności od ich sekwencji w łańcuchu.
Aminokwasy składają się z grupy aminowej, węgla, grupy kwasu karboksylowego i przyłączonego łańcucha bocznego lub grupy R, co czyni go wyjątkowym. Ta grupa R pomaga określić, czy aminokwas będzie hydrofobowy, hydrofilowy, dodatnio naładowany, ujemnie naładowany czy cysteina z wiązaniami disiarczkowymi.
Struktura polipeptydu
Gdy aminokwasy łączą się, tworzą wiązanie peptydowe i tworzą struktura polipeptydu. Dzieje się tak poprzez reakcję kondensacji, w wyniku czego powstaje cząsteczka wody. Gdy aminokwasy utworzą strukturę polipeptydu w określonej kolejności, sekwencja ta tworzy a pierwotna struktura białek.
Jednak polipeptydy nie pozostają w linii prostej, ale raczej zginają się i składają, tworząc trójwymiarowy kształt, który może wyglądać jak spirala ( helisa alfa) lub swego rodzaju kształt akordeonu (a prześcieradło plisowane beta). Te struktury polipeptydowe tworzą wtórna struktura białka. Są one utrzymywane razem przez wiązania wodorowe.
Trzeciorzędowa i czwartorzędowa struktura białkowa
Trzeciorzędowa struktura białkowa opisuje końcową postać funkcjonalnego białka złożonego z jego składników struktury drugorzędowej. Struktura trzeciorzędowa będzie miała określone zamówienia na aminokwasy, helisy alfa i blachy harmonijkowe beta, z których wszystkie zostaną złożone w stabilną trzeciorzędową strukturę. Struktury trzeciorzędowe często tworzą się w stosunku do środowiska, na przykład z częściami hydrofobowymi wewnątrz białka i hydrofilowymi na zewnątrz (jak w cytoplazmie).
Chociaż wszystkie białka mają te trzy struktury, niektóre składają się z wielu łańcuchów aminokwasowych. Ten rodzaj struktury białka nazywa się struktura czwartorzędowa, tworząc białko o wielu łańcuchach o różnych oddziaływaniach molekularnych. Daje to kompleks białkowy.
Opisz strukturę cząsteczki hemoglobiny
Po opisaniu struktury cząsteczki hemoglobiny łatwiej jest zrozumieć, w jaki sposób struktura i funkcja hemoglobiny są ze sobą powiązane. Hemoglobina jest strukturalnie podobna do mioglobiny, stosowanej do magazynowania tlenu w mięśniach. Jednak struktura czwartorzędowa hemoglobiny wyróżnia ją.
Struktura czwartorzędowa cząsteczki hemoglobiny obejmuje cztery łańcuchy białkowe o strukturze trzeciorzędowej, z których dwa są alfa helisami, a dwa z nich są arkuszami pofałdowanymi beta.
Indywidualnie każda alfa helisa lub arkusz harmonijkowy beta jest drugorzędową strukturą polipeptydu wykonaną z łańcuchów aminokwasowych. Z kolei aminokwasy są podstawową strukturą hemoglobiny.
Cztery łańcuchy struktury wtórnej zawierają atom żelaza umieszczony w tak zwanym a grupa hemowa, struktura molekularna w kształcie pierścienia. Kiedy ssaki oddychają tlenem, wiąże się ono z żelazem w grupie hemowej. Hemoglobina wiąże się z czterema miejscami hemu. Cząsteczka jest utrzymywana razem przez obudowę czerwonych krwinek. Bez tej siatki bezpieczeństwa hemoglobina łatwo by się rozpadła.
Wiązanie tlenu z hemem inicjuje zmiany strukturalne w białku, co powoduje również zmianę sąsiednich podjednostek polipeptydowych. Pierwszy tlen jest najtrudniejszy do wiązania, ale trzy dodatkowe tlenowe są wówczas w stanie szybko się związać.
Kształt strukturalny zmienia się z powodu wiązania tlenu z atomem żelaza w grupie hemowej. To przesuwa aminokwas histydynę, co z kolei zmienia helisę alfa. Zmiany trwają w innych podjednostkach hemoglobiny.
Tlen jest wdychany i wiąże się z hemoglobiną we krwi przez płuca. Hemoglobina przenosi ten tlen do krwioobiegu, dostarczając tlen tam, gdzie jest potrzebny. Gdy dwutlenek węgla wzrasta w ciele, a poziom tlenu spada, tlen jest uwalniany, a kształt hemoglobiny ponownie się zmienia. W końcu wszystkie cztery cząsteczki tlenu zostają uwolnione.
Funkcje cząsteczki hemoglobiny
Hemoglobina nie tylko przenosi tlen do krwiobiegu, ale także wiąże się z innymi cząsteczkami. Tlenek azotu może wiązać się z cysteiną w hemoglobinie, a także z grupami hemowymi. Tlenek azotu uwalnia ściany naczyń krwionośnych i obniża ciśnienie krwi.
Niestety tlenek węgla może również wiązać się z hemoglobiną w zgubnej stabilnej konfiguracji, blokując tlen i prowadząc do uduszenia komórek. Tlenek węgla robi to szybko, co czyni go bardzo niebezpiecznym, ponieważ jest toksycznym, niewidocznym i bezwonnym gazem.
Hemoglobiny występują nie tylko u ssaków. W roślinach strączkowych występuje nawet pewien rodzaj hemoglobiny, zwany leghemoglobiną. Naukowcy uważają, że pomaga to bakteriom naprawić azot u korzeni roślin strączkowych. Nosi podobne podobieństwo do ludzkiej hemoglobiny, głównie ze względu na wiążący żelazo aminokwas histydynowy.
Jak zmieniona struktura hemoglobiny wpływa na funkcjonowanie
Jak wspomniano powyżej, struktura hemoglobiny zmienia się w obecności tlenu. U zdrowej osoby normalne są pewne indywidualne różnice w podstawowej strukturze hemoglobiny w konfiguracjach aminokwasów. Różnice genetyczne w populacjach ujawniają się, gdy występują problemy ze strukturą hemoglobiny.
W anemia sierpowata, mutacja w sekwencji aminokwasowej prowadzi do gromadzenia się odtlenionych hemoglobin. To zmienia kształt czerwonych krwinek, aż będą przypominały sierp lub półksiężyc.
Ta odmiana genetyczna może okazać się szkodliwa. Krwinki sierpowate są wrażliwe na uszkodzenia i utratę hemoglobiny. To z kolei prowadzi do anemii lub niskiego poziomu żelaza. Osoby z hemoglobinami sierpowatymi mają przewagę w obszarach podatnych na malarię.
W talasemii alfa helisy i arkusze pofałdowane beta nie są wytwarzane w ten sam sposób, co negatywnie wpływa na hemoglobinę.
Hemoglobina i przyszłe zabiegi medyczne
Ze względu na trudności w przechowywaniu krwi i dopasowywaniu grup krwi badacze szukają sposobu na wytworzenie sztucznej krwi. Trwają prace nad tworzeniem nowe typy hemoglobiny, na przykład jedna z dwiema resztami glicyny, które utrzymują ją związaną w roztworze, zamiast rozpadać się pod nieobecność ochronnej czerwonej krwinki.
Znajomość czterech poziomów struktury białka w hemoglobinie pomaga naukowcom znaleźć sposoby lepszego zrozumienia jej funkcji. To z kolei może prowadzić do nowatorskiego ukierunkowania farmaceutyków i innych metod leczenia w przyszłości.