Zawartość
W reakcjach biologicznych enzymy działają podobnie jak katalizatory, zapewniając alternatywne ścieżki zachodzenia reakcji i przyspieszając cały proces. Enzym działa w obrębie substratu, a jego zdolność do zwiększania prędkości reakcji zależy od tego, jak dobrze wiąże się z substratem. Stała Michaelisa, oznaczona przez K.M., jest miarą powinowactwa enzym / substrat. Mniejsza wartość oznacza mocniejsze wiązanie, co oznacza, że reakcja osiągnie maksymalną prędkość przy niższym stężeniu. K.M. ma takie same jednostki jak stężenie substratu i jest równe stężeniu substratu, gdy prędkość reakcji wynosi połowę jego maksymalnej wartości.
Fabuła Michaelisa-Mentena
Szybkość reakcji katalizowanej enzymem jest funkcją stężenia substratu. Aby uzyskać wykres dla konkretnej reakcji, badacze przygotowują kilka próbek substratu o różnych stężeniach i rejestrują szybkość tworzenia produktu dla każdej próbki. Wykres prędkości (V) w funkcji stężenia () tworzy krzywą, która szybko wznosi się i wyrównuje z maksymalną prędkością, czyli w punkcie, w którym enzym działa tak szybko, jak to możliwe. To się nazywa wykres nasycenia lub wykres Michaelisa-Mentena.
Równanie definiujące wykres Michaelisa-Mentena to:
V = (Vmax ) ÷ (KM. +, to równanie zmniejsza się do V = Vmax ÷ 2, więc KM. jest równe stężeniu podłoża, gdy prędkość jest o połowę wyższa od jego wartości. To teoretycznie umożliwia odczytanie KM. poza wykresem. Chociaż można przeczytać KM. z fabuły Michaelisa-Mentena, nie jest to łatwe lub niekoniecznie dokładne. Alternatywą jest wykreślenie odwrotności równania Michaelisa-Mentena, która jest (po zmianie wszystkich terminów): 1 / V = {KM./ (Vmax ×)} + (1 / Vmax) To równanie ma postać y = mx + b, gdzie Jest to równanie, którego biochemicy zwykle używają do określenia KM.. Przygotowują różne stężenia substratu (ponieważ jest to linia prosta, technicznie potrzebują tylko dwóch), wykreślają wyniki i czytają K.M. bezpośrednio z wykresu.Fabuła Lineweavera-Burka