Jak zmienia się aktywność enzymu wraz ze spadkiem stężenia enzymu

Posted on
Autor: Louise Ward
Data Utworzenia: 3 Luty 2021
Data Aktualizacji: 4 Lipiec 2024
Anonim
Biologia - klasa 1 LO (SP). Regulacja aktywności enzymów
Wideo: Biologia - klasa 1 LO (SP). Regulacja aktywności enzymów

Zawartość

Współczesna nauka odkryła, że ​​wiele niezbędnych procesów biologicznych byłoby niemożliwych bez enzymów. Życie na Ziemi zależy od reakcji biochemicznych, które mogą zachodzić w odpowiednim tempie tylko wtedy, gdy są katalizowane przez enzymy. Ale reakcje enzymatyczne mogą nadal zachodzić zbyt wolno, jeśli stężenie enzymów w układzie reaktywnym jest niskie.

Przyspieszone reakcje

Enzymy wspomagają reakcje chemiczne, powodując interakcje cząsteczek w sposób, który zmniejsza ilość energii potrzebnej do rozpoczęcia reakcji. Energia ta, znana jako energia aktywacji, jest dostarczana przez środowisko. Na przykład energia cieplna otoczenia związana z temperaturą otoczenia może być wykorzystana jako energia aktywacji. Szybkość reakcji chemicznych w środowiskach biologicznych jest często ograniczona przez ograniczone ilości energii otoczenia, ale enzymy pokonują to ograniczenie, ponieważ umożliwiają mniejszej ilości energii aktywowanie większej liczby reakcji.

Jeden enzym, jedna reakcja

W większości sytuacji obniżenie stężenia enzymu ma bezpośredni wpływ na aktywność enzymu, ponieważ każda cząsteczka enzymu jest w stanie katalizować tylko jedną reakcję na raz. Cząsteczka, z którą wiąże się enzym, nazywana jest substratem. Na ogół jeden enzym wiąże się z jednym substratem w celu obniżenia energii aktywacji dla jednej reakcji chemicznej. Jeśli wszystkie enzymy w układzie są związane z substratami, dodatkowe cząsteczki substratu muszą poczekać, aż enzym stanie się dostępny po zakończeniu reakcji. Oznacza to, że szybkość reakcji zmniejsza się wraz ze spadkiem stężenia enzymu.

Relacja jeden do jednego

W większości środowisk biologicznych stężenie enzymów jest niższe niż stężenie substratów. Dopóki jest to prawdą, związek między stężeniem enzymu a aktywnością enzymu jest wprost proporcjonalny. Na wykresie pokazującym szybkość reakcji w funkcji stężenia enzymu ta wprost proporcjonalna zależność wygląda jak linia prosta z nachyleniem jednego. Innymi słowy, jeden dodatkowy enzym zwiększa szybkość o jedną reakcję na jednostkę czasu, a jeden usunięty enzym zmniejsza szybkość o jedną reakcję na jednostkę czasu.

Enzymy bez substratów

Wyjątkiem od wprost proporcjonalnej zależności jest to, że obniżenie stężenia enzymu nie doprowadzi do zmniejszenia aktywności enzymu, jeśli stężenie substratu jest niższe niż stężenie enzymu. W tej sytuacji usunięte enzymy nie działają, ponieważ układ nadal ma wystarczającą liczbę enzymów do wiązania się ze wszystkimi dostępnymi substratami. Zatem wykres aktywności enzymu w funkcji stężenia enzymu ostatecznie wyrówna się do płaskiej linii, gdy stężenie enzymu wzrośnie do poziomu, który jest podobny do stężenia substratu.